рефераты
Главная

Рефераты по рекламе

Рефераты по физике

Рефераты по философии

Рефераты по финансам

Рефераты по химии

Рефераты по хозяйственному праву

Рефераты по цифровым устройствам

Рефераты по экологическому праву

Рефераты по экономико-математическому моделированию

Рефераты по экономической географии

Рефераты по экономической теории

Рефераты по этике

Рефераты по юриспруденции

Рефераты по языковедению

Рефераты по юридическим наукам

Рефераты по истории

Рефераты по компьютерным наукам

Рефераты по медицинским наукам

Рефераты по финансовым наукам

Рефераты по управленческим наукам

Психология и педагогика

Промышленность производство

Биология и химия

Языкознание филология

Издательское дело и полиграфия

Рефераты по краеведению и этнографии

Рефераты по религии и мифологии

Рефераты по медицине

Рефераты по сексологии

Рефераты по информатике программированию

Краткое содержание произведений

Реферат: Свойства и роль в биохимических процессах аминокислот, входящих в состав белковых молекул

Реферат: Свойства и роль в биохимических процессах аминокислот, входящих в состав белковых молекул

Реферат по дисциплине: «Биохимия» выполнила:

Министерство охраны здоровья Украины

Национальный фармацевтический университет

Харьков – 2004

Аминокислоты – это класс органических соединений, содержащих одновременно карбоксильные  и аминогруппы. Обычно аминокислоты растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителя. В нейтральных водных растворах аминокислоты существуют в виде биполярных ионов (цвиттерионов) и ведут себя как амфотерные соединения, т.е. проявляются свойства и кислот, и оснований.

В природе существует свыше 150 аминокислот, но только около 20 важнейших аминокислот служат мономерами для построения белковых молекул. Порядок включения аминокислот в белки определеятся генетическим кодом.

Именно об этих 20 аминокислотах и будет идти речь дальше. Их общие свойства известны хорошо и описаны практически в каждом учебнике по биохимии. Однако частные свойства, характерные только для той или иной аминокислоты затрагиваются мало, и именно они будут рассмотрены. Для удобства все данные представлены в виде таблицы.

Таблица 1.

Название аминокислоты Роль в структуре и свойствах белков Роль в метаболизме (заменимая незаменимая)
Аланин (α-             аминопропионовая кислота) Участвует в стабилизации 3-й и 4-й структуры за счёт гидрофобных взаимодействий; участвует в формировании α-спирали

Заменимая аминокислота.

Играет большую роль в обмене азотистых соединений. Исходное соединение в синтезе каучуков, каратиноидов, углеводов, липидов и др.

Аргинин (α-амино-δ-гуанидинвалери-

ановая кислота)

Обладает ярко выраженными основными свойствами, что обеспечивает основный характер белков. В белках её содержится довольно много, особенно в гистонах и протаминах клеточный ядер.

Способна к образованию ионных  и водородный связей, стабилизирую вторичную и третичную структуры белка.

Данная аминокислота может синтезироваться в организме человека, однако скорость её синтеза, особенно при активном росте может быть недостаточна, что приводит к необходимости введения её из вне. Т.е. аргинин находится на границе между заменимыми и незаменимыми аминокислотами.

Участвует в синтезе мочевины ( орнитиновый цикл ) и других процессах азотистого обмена.

Аспарагин Амид дикарбоновой кислоты, обладает основными свойствами, что делает белок некислым. Способен к образованию ионных и водородных связей.

Заменимая аминокислота.

Путём образования аспаргина из аспаргиновой кислоты в организме связывается токсический аммиак. Принимает участие в реакция переаминирования.

Аспарагиновая (аминоянтарная) кислота Из всех природных аминокислот у неё наиболее выражены кислотные свойства, явл. важной составной частью белков. Обеспечивает гидрофильные свойства белков. Способна образовывать ионные и водородные связи.

Заменимая аминокислота.

Участвует в реакциях переаминирования. Играет важную роль в обмене азотсодержащих веществ. Участвует в образование мочевины , пиримидиновых оснований.

Валин (α-аминовалериановая кислота, α-амино-β-метилмасляная кислота) Входит в состав практически всех белков. Особенно много в альбумина, казеине, белках соединительной ткани. Придает белкам гидрофобные свойства, т.к. содержит углеводородный радикал.

Незаменимая аминокислота.

Служит одним из исходных веществ при биосинтезе пантотеновой кислоты  (витамин В3 ) и пеницилина.

Гистидин (α-амино-β-имидазолилпропио-новая кислота) Преобладают основные свойства, содержится почти во всех белках. Для многих животных-незаменимая аминокислота. Исходное вещество при биосинтезе гистамина и биологически активных пептидов мышц – карнозина и анзерина.
Глицин (аминоуксусная кислота) Участвует в организации 3-й и 4-й структуры; препятствует α-спирали; формирует изгиб β-цепи Заменимая нейроактивная аминокислота; участвует в синтезе глутатиона, порфирина, креатина гликолевой и гиппуровой кислот, пуриновых оснований.
Глутамин Является постоянной составной частью тканей животных, особенно много в протаминах и гистонах, т.е. обеспечивает основный характер белков. Способен к образованию ионных и водородных связей.

Заменимая аминокислота.

Играет важную роль в азотистом обмене. Путём образования глутамина из глутаминовой кислоты в организме растений и многих  животных обезвреживается токсический аммиак. Участвует в биосинтезе пуриновых оснований.

Глутаминовая (α-аминоглутаровая) кислота Обладает слабокислыми свойствами, придает белкам гидрофильные свойства. Способна к образованию ионных и водородных связей.

Заменимая аминокислота.

Играет важную роль в азотистом обмене ( перенос аминогрупп, связывание токсического для организма аммиака ).

Изолейцин (α-амино-β-метилвалериановая кислота)

Придает белкам гидрофобные свойства благодаря наличию углеводородного радикала.

Установлено, что N-концевой изолейцин в молекуле α-химотрепсина участвует в осуществлении каталитического акта.

Незаменимая аминокислота

При брожении может служить источником сивушных масел..

Лейцин (α-аминоизокапроновая кислота) В организмах – в состав всех белков. Придает белкам гидрофобные свойства благодаря наличию углеводородного радикала.

Незаменимая аминокислота.

При брожении может служить источником сивушных масел.

Лизин Выраженные основные свойства, что обуславливает основный характер белка. Способен к образованию ионных и водородных связей. Незаменимая аминокислота.
Метионин (α-амино-γ-метилтиомасляная кислота) Остаток метионина в молекулах белков, по-видимому, не играет существенной функциональной роли, содержание его в белках, как правило не велико. Однако метионин занимает ключевое положение на начальных этапах биосинтеза белка, образуя специфические комплексы с т-РНК и являясь инициатором синтеза полипептидной цепи.

Незаменимая аминокислота.

Служит в организме донором метильных групп при биосинтезе холина, адреналина и многих других биологически важных веществ, а также источником серы при биосинтезе цистеина.

Пролин (пирролидин-2-кардоноваякислота Пролин влияет на характер укладки полипептидной цепи белка при формировании его третичной структуры.

Заменимая аминокислота.

Является предшественником оксипролина.

Серин (α-амино-β-оксипропионовая кислота) Группа –ОН серина способна участвовать в образовании водородных связей, стабилизируя вторичную и третичную структуры белка. Кроме того остаток серина в полипептидной цепи белка способен вступать в реакции нуклеофильного замещения, приводящие к образованию ковалентного промежуточного соединения. Благодаря этому серин входит в состав активного центра некоторых ферментов.

Заменимая аминокислота.

Играет важную роль в проявление каталитической активности многих расщепляющих белки ферментов. Входит в состав некоторых сложных липидов.

Тирозин (α-амино-парагидроксифенил-

пропионовая кислота)

Участвует в образовании водородных связей.

В молекуле гемоглобина остаток тирозина в 140 и 145 положении обеспечивает связывание О2.

Ковалентная модификация тирозина в структуре белков ведёт к изменению их физиологической активности.

Заменимая аминокислота.

В организме человека и животных – исходное вещество для синтеза гормонов щитовидной железы, адреналина и др.

Треонин (α-амино-β-оксимасляная кислота)

Может участвовать в образовании водородных связей.

Оксигруппа треонина служит местом присоединения сахарных колец в гликопротеидах.

Незаменимая аминокислота, потребность в которой особенно высока у растущего организма.
Триптофан

Способствует образованию α-спирали белка, т.е. формирует его вторичную структуру.

Водородный атом у азота пиррольного кольца обладает свойствами образовывать связи с плоскими молекулами, а также с группами, локализованными внутри глобул белков.

Незаменимая аминокислота.

Используется клетками млекопитающих для синтеза никотиновой кислоты

( витамин PP ) и серотонина, насекомыми – пигмента глаз. При гнилостных процессах в кишечнике из триптофана образуются скатол и индол.

Фенилаланин (α-амино-β-фенилпропионовая кислота)

Принимает участие в формировании вторичной структуры белков.

В молекуле гемоглобина фенольное кольцо фенилаланина обеспечивает контакты с плоской структурой гема.

Фенольная боковая цепь остатка фенилаланина в ферментах и белковых субстратах участвует в гидрофобных взаимодействиях, обеспечивая образование фермент-субстратного комплекса.

Незаменимая аминокислота.

Является предшественником тирозина.

Цистеин (α-амино-β-тиопропионовая кислота) Благодаря наличию –SH группы способен образовывать дисульфидные мостики, тем самым стабилизирую вторичную и третичную структуры белков. Цистеин важен для проявления биологической активности многих ферментов, белковых гормонов. В организме легко превращается в цистин.

Список литературы

1. Березин И.В., Савин Ю.В. Основы биохимии: учебное пособие – М: Издательство МГУ, 1990 – 254с.

2.Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия – М: Медицина, 1998 – 704 с.

3. Біологічна хімія: практикум /.під ред. Гонського Я.І. – Тернопіль:Укрмед книга,2001 – 288с.

4. Біохімія: підручник / Кучеренко М.Є., Бабенюк Ю.Д.,

Васильєв О.М., Виноградова Р.П. та інші – К: Видавничо-поліграфічний центр “Київський університет”, 2002 – 480с

5. Вороніна Л.М. та інші Біологічна хімія – Х: Основа; Видавництво УарФА, 1999 – 640с.


© 2012 Рефераты, курсовые и дипломные работы.